Катал единица активности ферментов ударение

1. Единицы выражения скорости ферментативных реакций. Е, катал, удельная ферментативная активность, число оборотов фермента.

Единица активности (Е) – это количество фермента, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в мин при стандартных условиях (в оптимуме рН, при избытке субстрата, температуре 37 или 20º С). (U-международная)

Катал-единица измерения активности катализатора в Международной системе единиц (СИ). (1999г официально)

Если присутствие катализатора увеличивает скорость химической реакции на один моль в секунду, то активность данного количества данного катализатора равна одному каталу. Катал — производная единица СИ, которая через основные единицы выражается следующим образом:

Удельная активность – это число единиц ферментативной активности в 1 мг фермента, т.е. число мкмолей субстрата, превращаемое в 1 мин 1 мг фермента. Уд. активность выражается также числом каталов на 1 кг фермента (кат/кг).

числом оборотов (kcat) называется максимальное количество субстрата, которое определенный фермент может преобразовать в продукт реакции в единицу времени. Оно может быть рассчитано следующим образом:

Пример: ( записывать не обязательно)

Ацетилхолинэстераза — 7,4×105 мин−1 при нормальных условиях в нейтральной среде. Читается как (молекулы ацетилхолина в минуту на одну молекулу фермента).
2. Изоферменты биологическое значение множественности молекулярных форм фермента.
Изоферменты, или изоэнзимы– это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам.

«множественные формы фермента» применим к белкам, катализирующим одну и ту же реакцию и встречающимся в природе в организмах одного вида.
ферменты, молекулы которых состоят из двух и более субъединиц, обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной или третичной структурой. Субъединицы нередко называют протомерами, а объединенную олигомерную молекулу – мультимером.

Считают, что процесс олигомеризации придает субъединицам белков повышенную стабильность и устойчивость по отношению к действию денатурирующих агентов, включая нагревание, влияние протеиназ и др.
Связи в основном являются нековалентными, поэтому такие ферменты довольно легко диссоциируют на протомеры. Удивительной особенностью таких ферментов является зависимость активности всего комплекса от способа упаковки отдельных субъединиц. Если генетически различимые субъединицы могут существовать более чем в одной форме, то соответственно и фермент, образованный из двух или нескольких типов субъединиц, сочетающихся в разных количественных пропорциях, может существовать в нескольких сходных, но не одинаковых формах. Подобные разновидности фермента получили название изоферментов.
3. Методы выделения и очистки ферментов. Разрушение тканей. Очистка ферментативных препаратов.

Процесс очистки состоит в выделении данного фермента из грубого клеточного экстракта, содержащего множество других компонентов. Небольшие молекулы удаляются диализом или гель-фильтрацией; нуклеиновые кислоты — осаждением путем добавления антибиотика стрептомицина и т.д. Основная проблема — отделить нужный фермент от сотен химически и физически сходных белков.

Классические методы очистки

Широко используются следующие методы очистки: осаждение при различных концентрациях солей (чаще всего сульфата аммония или сульфата натрия), а также органическими растворителями (ацетоном, этанолом); дифференциальная денатурация путем нагревания или изменения pH; дифференциальное центрифугирование, гель-фильтрация и электрофорез.

Для масштабной и быстрой очистки белков успешно применяются избирательная адсорбция и элюция белков с целлюлозного анионообменника диэтиламиноэтилцеллюзлозы и катионообменника карбоксиметилцеллюлозы. Широко используется также разделение белков по размерам на молекулярных ситах, например сефадексе. Эти методы являются, однако, относительно малоселективными (если они не используются в сочетании) для отделения индивидуального белка от всех остальных, находящихся в смеси. Такая задача легче решается методом аффинной хроматографии.
Поттера-Эльвейема гомогенизатор

аппарат для измельчения небольшого количества мягких тканей при биохимических исследованиях, представляющий собой толстостенную пробирку с притертым к ней стеклянным пестиком, вращаемым электромотором.
Преимущества
дробит клетки и ткани путём сдвигового деформирования

известен поколениям пользователей по всему миру

Дробление клеток и тканей сдвиговыми силами, действующими между толкушкой и стенкой стеклянного цилиндра, является относительно нежным, благодаря чему можно даже выделить неповреждённое ядро.
Метод аффинной хроматографии

извлекать из сложной смеси белков один конкретный белок или по крайней мере небольшое их число. Метод основан на использовании иммобилизованного лиганда, который специфически взаимодействует с тем белком, который требуется получить в очищенном виде. После удаления всех прочих несвязавшихся белков нужный фермент элюируют с иммобилизованного лиганда либо концентрированными солевыми растворами, либо раствором, содержащим растворимую форму лиганда.
4. Кинетика ферментативных процессов. Уравнение Михаэлиса-Ментен и его вывод.

Уравне́ние Михаэ́лиса — Ме́нтен — основное уравнение ферментативной кинетики, описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата. (1913год)

Вывод: константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата (моль/л), при которой скорость данной ферментативной реакции составляет половину от максимальной.
5. Константа Михаэлиса и максимальная скорость ферментативного процесса. Практическое значение.
константа Михаэлиса — Кинетический параметр ферментативной реакции, численно равный концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной; К.М. характеризует сродство фермента к субстрату.
Vmax— максимальная скорость реакции при данной концентрации фермента в оптимальных условиях проведения реакции.

• Vmax дает характеристику каталитической активности фермента и имеет размерность скорости ферментативной реакции моль/л, т.е. определяет максимальную возможность образования продукта при данной концентрации фермента и в условиях избытка субстрата. Кm характеризует сродство данного фермента к данному субстрату и является величиной постоянной, не зависящей от концентрации фермента. Чем меньше

Кm, тем больше сродство фермента к данному субстрату, тем выше начальная скорость реакции и наоборот, чем больше Кm, тем меньше начальная скорость реакции, тем меньше сродство фермента к субстрату.
6. Определение величинKmиVmaxна практике. Графоаналитический метод обратных величин Лайнуивера и Берка.
Km—Кинетический параметр ферментативной реакции, численно равный концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной; К.М. характеризует сродство фермента к субстрату.
Vmax— максимальная скорость реакции при данной концентрации фермента в оптимальных условиях проведения реакции.
График уравнения Михаэлиса-Ментен в обрат­ных координатах называют графиком Лайнуивера-Берка

если существует равенство между двумя какими-либо величинами, то и обратные величины также будут равны. В частности, если

которое получило название уравнения Лайнуивера–Бэрка. Это уравнение прямой линии: у = ах + b. Если теперь в соответствии с этим уравнением построить график в координатах 1/v (y) от l/[S] (x), то получим прямую линию, тангенс угла наклона который будет равен величине Km/Vmax; отрезок, отсекаемый прямой от оси ординат, представляет собой l/Vmax(обратная величина максимальной скорости). Если продолжить прямую линию за ось ординат, тогда на абсциссе отсекается отрезок, соответствующий обратной величине константы Михаэлиса – 1/Кm Таким образом, величину Кm можно вычислить из данных наклона прямой и длины отрезка, отсекаемого от оси ординат, или из длины отрезка, отсекаемого от оси абсцисс в области отрицательных значений.
7. Влияние рн на скорость ферментативных процессов. Причины изменения скорости ферментативных реакций при изменении рн инкубационной среды.
Характер зависимости ферментативной реакции от рН определяется тем, что этот показатель оказывает влияние на:

a) ионизацию аминокислотных остатков, участвующих в катализе,

b) ионизацию субстрата,

c) конформацию фермента и его активного центра.

Видео:Каталитическая активность ферментовСкачать

Параграф 15 ферменты определение, природа, функции

Автор текста — Анисимова Е.С. авторские права защищены. Продавать текст нельзя.
Курсив не зубрить. Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru

Параграф 15: ФЕРМЕНТЫ (определение, природа, функции, классификация).
См. сначала п.57-59.

Содержание параграфа:
15. 1. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ферментов.
15. 2. ФУНКЦИЯ ферментов в организме и ЗНАЧЕНИЕ ферментов для организма.
15. 3. Недостаточная активность ферментов.
Последствия прекращения работы фермента.
Причины недостаточной активности фермента:
15. 4. Избыточная активность ферментов.
Последствия избыточной активности фермента.
Причины избыточной активности фермента:
15. 5. ЕДИНИЦЫ измерения активности ферментов.
15. 6. Химическая ПРИРОДА ферментов.
15. 7. ИСТОЧНИК ферментов в организме (откуда ферменты берутся в организме).
15. 8. Условия синтеза ферментов в клетках.
15. 9. Условия работы ферментов в клетках.

Кратко: в организме есть белки, способные ускорять (то есть катализировать) химические реакции. Эти белки называются ФЕРМЕНТАМИ.

Подробнее: в организме человека происходят превращения одних веществ в другие,
то есть химические реакции.
Многие реакции протекали бы с очень низкой скоростью,
при которой жизнь организма была бы невозможна,
если бы эти химические реакции не ускорялись специальными веществами,
которые называются катализаторами (ускорителями реакций).
Большинство катализаторов организма являются белками (другими словами, имеют белковую природу).
Такие белковые катализаторы (они же каталитические белки) называются ферментами.

15. 1. Определение ферментов. Что называют ферментами?

Ферменты — это БЕЛКИ, которые способны КАТАЛИЗИРОВАТЬ химические реакции,
Кратко: фермент — это каталитический белок или белковый катализатор.

Определённый фермент — это молекулы белка определённого типа:
с определённой первичной структурой (последовательностью аминокислотных остатков) и определённой конформацией.
Отдельная молекула фермента представлена отдельной молекулой белка.
Определённый фермент катализирует обычно определённую реакцию.

15. 2. Функция ферментов в организме
и значение ферментов для организма (нормальной активности ферментов).

Ферменты осуществляют КАТАЛИЗ химических реакций в организме.
То есть ферменты ускоряют химические реакции в организме.
В этом значение ферментов для организма.

Ферменты увеличивают скорость реакций в миллиард и более раз (в 105-1014 раз).
Ферменты ускоряют только те реакции, которые протекают и без помощи ферментов хотя бы с очень низкой скоростью.
Если реакция невозможна (не может протекать без катализатора в принципе даже очень медленно),
то и под влиянием фермента она не может ни ускориться, ни начаться.
То есть ферменты только ускоряют реакции, причём ускоряют только возможные реакции (возможные с точки зрения термодинамики).

Ферменты — не единственная группа органических катализаторов в организме.
Кроме ферментов (то есть белковых катализаторов),
в организме есть еще одна группа органических катализаторов —
они являются молекулами РНК
и поэтому РНК называются рибозимами
(название рибозим означает «рибонуклеиновый энзим»).
Примеры рибозимов в организме:
мяРНК, входящая в состав сплайсосомы (п.80) и участвующая в сплайсинге,
РНК, входящая в состав рибосомы и участвующая в транспептидации (п.82).

Значение ферментов для организма в том, что
без работы ферментов в качестве катализаторов жизнь организма невозможна,
так как без участия ферментов большинство реакций организма
протекали бы с крайне низкой скоростью, что несовместимо с жизнью.

Термины:
Вещество, реакцию превращения которого в другое вещество (в продукт реакции) катализирует фермент,
называется СУБСТРАТОМ фермента.
Вещество, которое образуется в результате химической реакции (из субстрата), называется продуктом реакции.
В обратимых реакциях продукт одной реакции является субстратом обратной реакции и наоборот.

15. 3. Недостаточная активность ферментов.

Последствия прекращения работы фермента:

прекращение работы фермента (недостаточная активность фермента)
приводит к резкому снижению скорости реакции данного фермента
(то есть скорости реакции, которую мог бы катализировать этот фермент),
что приводит к накоплению субстрата реакции
и к дефициту продукта реакции.
Накопление ряда субстратов и дефицит ряда продуктов
нарушают жизнедеятельность организма,
могут ухудшать самочувствие, приводить к развитию заболеваний и к смерти.
Например, накопление такого субстрата, как аммиак (в случае прекращения работы ферментов синтеза мочевины),
или дефицит такого продукта, как АТФ (в случае прекращения работы ферментов, катализирующих реакции синтеза АТФ),
приводят к смерти.
Накопление такого субстрата, как фенилаланин (п.68) может привести к развитию олигофрении.

Но если нет субстрата фермента, то не будет проблем и из-за накопления субстрата реакции. При условии, что можно обойтись без продукта реакции.

Причины недостаточной активности молекул фермента:

1. МУТАЦИЯ ГЕНА, кодирующего данный фермент, из-за которой данного фермента нет вообще или он малоактивен;
мутация может быть врождённой из-за влияния мутагенов на организмы родителей
или приобретённой в течение жизни индивида под влиянием мутагенов.
Для коррекции нужна генотерапия, которая в настоящее время пока не развита. Иногда помогает исключение из пищи субстратов отсутствующих ферментов (см. фенилкетонурию).
2. Отсутствие в пище микроэлемента или ВИТАМИНА, необходимого для работы этого фермента
(эта причина устраняется включением в пищу этих веществ).
3. Нарушение АКТИВАЦИИ витамина в организме
(п.11; иногда можно скорректировать повышенными дозами витаминов).
4. Дефицит в пище незаменимых АМИНОКИСЛОТ из-за дефицита продуктов животного происхождения (молочных, яиц, рыбы, мяса) и бобовых. — Корректируется включением в пищу этих видов пищи.
5. АЦИДОЗ или алкалоз при ряде заболеваний и состояний.
6. Появление в клетке ИНГИБИТОРОВ данного фермента.
7. Появление в клетке веществ, под влиянием которых происходит ДЕНАТУРАЦИЯ белков.
8. Снижение ТЕМПЕРАТУРЫ тела ниже 37 градусов.
1-3 снижают активность определённых ферментов, а 4-8 снижают активность большинства ферментов.

Кроме того, может быть недостаточным количество молекул фермента (концентрация фермента в клетке).

Причины дефицита молекул фермента:
1. Снижение скорости синтеза (см. далее).
2. Нарушение транспорта молекул данного фермента в нужную часть клетки или из клетки (нарушение секреции).
3. Повышение скорости расщепления данного белка (протеолиза)
или всех белков клетки (например, при разрушении лизосом).
4. Денатурация белков при нагревании, ацидозе и алкалозе, появлении веществ, вызывающих денатурацию белков.

15. 4. Избыточная активность ферментов.

Последствия избыточной активности фермента:

избыточная активность фермента
приводит к повышению скорости реакции данного фермента
(то есть скорости реакции, которую катализирует этот фермент),
что приводит к дефициту субстрата реакции
и к образованию избытка продукта реакции.
Накопление ряда продуктов и дефицит ряда субстратов
нарушают жизнедеятельность организма,
могут ухудшать самочувствие, приводить к развитию заболеваний и к смерти.
Например, накопление такого продукта, как мочевая кислота
(в случае избыточной активности ферментов синтеза мочевой кислоты),
приводят к развитию ПОДАГРЫ, которая может привести к почечной недостаточности.

Но если нет субстрата фермента, то не будет и проблем из-за избытка продукта.
При условии, что можно обойтись без субстрата и продукта.

Причины избыточной активности молекул фермента:

1. МУТАЦИЯ ГЕНА, кодирующего данный фермент, из-за которой данный фермент становится чрезмерно активным;
мутация может быть врождённой из-за влияния мутагенов на организмы родителей
или приобретённой в течение жизни индивида под влиянием мутагенов.
Для коррекции нужна генотерапия, которая в настоящее время пока не развита.
2. Избыток в пище или воде микроэлемента или витамина,
необходимого для работы этого фермента
(эта причина устраняется снижением поступления этих веществ с водой и пищей).
Например, избыток витамина С может привести к неправильному заживлению ран (слишком быстрому рубцеванию ран), так как приводит к чрезмерной активности ферментов синтеза коллагена.

Кроме того, может образоваться избыток молекул фермента
при повышении скорости синтеза данного фермента или
при снижении скорости расщепления данного фермента.

15. 5. Единицы измерения активности ферментов.

Активность ферментов измеряется в том,
какое количество субстрата превратилось за единицу времени (в продукт)
или какое количество продукта образовалось за единицу времени (из субстрата).
(То есть насколько изменилась концентрация субстрата или продукта за единицу времени).

Единицей измерения активности ферментов является КАТАЛ (кат) —
количество фермента, которое превращает 1 моль субстрата за 1 секунду.
Другая единица измерения активности ферментов —
это МЕЖДУНАРОДНАЯ ЕДИНИЦА (Е):
количество фермента, которое превращает 1 мкмоль субстрата в 1 минуту.
Моль в секунду — катал, мкмоль в минуту — Е.
1Е равна 16,7нкат.

15. 6. Химическая природа ферментов.

Ферменты являются белками.
То есть химическая природа ферментов — БЕЛКОВАЯ.
Белковой природой обусловлен ряд особенностей ферментов, их отличия от неорганических катализаторов
(способность разрушаться в агрессивных условиях, специфичность, регулируемость и т.д.)

15. 7. Источник ферментов в организме
(откуда ферменты берутся в организме).

Как и все белки организма, ферменты образуются в организме
в результате процесса, который называется СИНТЕЗОМ БЕЛКА.
Синтез белка (и ферментов в том числе) протекает только в клетках.
После синтеза ряд белков может секретироваться (выделяться) из клеток во внеклеточную среду
(например, антибактериальный лизоцим, ферменты плазмы крови и т.д.)

15. 8. Условия синтеза ферментов в клетках.

Для синтеза ферментов (как и других белков) требуются:
1) наличие «сырья» в клетке: БЕЛКОВЫХ АМИНОКИСЛОТ всех 20-ти типов,
2) наличие в клетке ГЕНА, кодирующего данный фермент (первичную структуру фермента, порядок соединения аминокислотных остатков в данной молекуле белка),
3) (иногда) наличие в клетке ВИТАМИНОВ И МИКРОЭЛЕМЕНТОВ (ионов металлов и селена),
4) ряд регуляторов синтеза белков (активаторы транскрипции и т.д.),
5) отсутствие ингибиторов синтеза белков (например, дифтерийного токсина),
6) нормальные условия в клетке: температура, рН и т.д.

Чтобы были все 20 типов аминокислот (для синтеза в клетке ферментов и других белков и веществ),
в пище должны присутствовать в нужных количествах незаменимые аминокислоты
в составе белков таких продуктов, как:
молочные, мясо, рыба, яйца, соя и другие бобовые.

Витамины и минералы тоже поступают в организм в основном в составе пищи (кроме этого, некоторое количество витаминов может синтезироваться и поставляться организму человека микрофлорой кишечника,
витамин Д может синтезироваться в коже под действием света, но не входит в состав белков,
дефицит витамина РР может отчасти компенсироваться синтезом коферментов НАД+ и НАДФН из триптофана при его достатке в пище).

Гены должны быть такими, чтобы кодировать
ферменты с нормальной активностью (не слишком высокой и не низкой),
которые могут регулироваться.
Изменение гена (мутация) может привести
к появлению фермента с низкой или чрезмерной активностью,
что может привести к развитию патологии.
Причиной мутации может стать действие мутагенов:
радиации, химических веществ, вирусов.
Поэтому желательно не засорять биосферу мутагенами.

15. 9. Условия работы ферментов в клетках.

1. Наличие молекул ферментов в клетке (благодаря нормальной скорости синтеза данного белка).
2. Наличие активаторов фермента.
3. Отсутствие ингибиторов фермента.
4. Отсутствие денатураторов — то есть веществ, под влиянием которых
может произойти денатурация молекул ферментов (и других белков).
5. Подходящие для данного фермента рН (около 7 обычно), температура (37 градусов), давление.
6. Нормальная концентрация солей, ионов.
То есть — нормальный химический состав клетки, в которой находится фермент.
3. 10. Причины отсутствия работы фермента (обобщение).
1. В клетке нет молекул фермента (или их мало):
а) из-за того, что они РАЗРУШИЛИСЬ при протеолизе,
б) из-за того, что молекулы фермента не поступили в нужное место,
в) из-за того, что они и НЕ СИНТЕЗИРОВАЛИСЬ:
из-за МУТАЦИИ гена данного фермента,
из-за отсутствия сырья (АМИНОКИСЛОТ) для синтеза белков (недоедание),
из-за отсутствия ВИТАМИНА или микроэлемента, нужных для работы этого фермента (из-за неправильного питания).
2. Молекулы фермента есть, но они НЕ АКТИВИРОВАНЫ из-за отсутствия активаторов данного фермента (метаболитов или протеинкиназ и т.д.).
3. Молекулы фермента есть и были активированы, но СТАЛИ НЕАКТИВНЫМИ из-за:
а) появления в клетке ИНГИБИТОРОВ данного фермента,
б) появления в клетке ДЕНАТУРАТОРОВ белков.
4. Молекулы фермента есть, активны, но НЕТ СУБСТРАТА данного фермента
из-за того, что субстрат
а) не поступил в организм (из-за отсутствия в пище) или
б) не образовался при переваривании пищи (из-за повреждений ЖКТ),
в) не всосался в кишечнике (при синдроме нарушенного всасывания и т.д.),
г) не поступил в клетку из-за отсутствия транспортёра или гормона
(например, дефицит инсулина затрудяет транспорт глюкозы в клетки),
д) не поступил в нужную часть клетки (например, жирные кислоты не поступают в митохондрии при отсутствии карнитина),
е) не образовался в результате других реакций, катализируемых другими ферментами.
Но к патологии отсутствие работы конкретного фермента приводит только в том случае,
если организму нужна реакция, катализируемая данным ферментом,
а реакция нужна только в том случае, если организму нужен продукт данной реакции или если организму нужно избавиться от субстрата данной реакции.
Если продукт не нужен или его можно получить без данного фермента,
если субстрат не вреден или от него можно избавиться без данного фермента, то отсутствие работы этого фермента не приведёт к патологии.

Видео:Каталитическая активность фермента каталазы в живых клеткахСкачать

Что означает выражение «активность фермента»?

Прежде чем обсуждать свойства ферментов и зависимость ферментов от каких-либо факторов необходимо определиться с понятием активность ферментов.

В повседневной биохимической практике практически не оценивается количество фермента, а только его активность . Активность – более широкое понятие, чем количество. Она подразумевает в первую очередь результат реакции , а именно убыль субстрата или накопление продукта. Естественно, при этом нельзя игнорировать время, которое проработал фермент и число молекул фермента. Но так как число молекул фермента подсчитать обычно нереально, то используют количество биологического материала, содержащего фермент (объем или массу).

Таким образом при определении активности ферментов нужно одновременно учитывать три переменные:

• масса полученного продукта или исчезнувшего субстрата,
• время, потраченное на реакцию,
• количество фермента, но на самом деле массу или объем биологического материала, содержащего фермент.

Для понимания соотношений указанных факторов наглядным и простым примером может служить строительство двух зданий. Здания приравняем к продукту реакции, рабочие – это ферменты, бригада пусть соответствует объему биологического материала. Итак, задачи из 3-го класса:

1. На постройке одного здания трудилась бригада из 10 человек, другого такого же здания – бригада из 5 человек. Строительство закончено одновременно и в полном объеме. Где выше активность рабочих?

2. На постройке одного здания из 3 этажей трудилась бригада из 10 человек, другого здания из 12 этажей – бригада тоже из 10 человек. Строительство закончено одновременно и в полном объеме. Где выше активность рабочих?

3. На постройке одного здания из 5 этажей трудилась бригада из 10 человек, другого такого же здания – бригада тоже из 10 человек. Строительство первого здания заняло 20 дней, второе построено за 10 дней. Где выше активность рабочих?

Активность фермента выражается в скорости накопления продукта или скорости убыли субстрата в пересчете на количество материала, содержащего фермент.

В практике обычно используют:

• единицы количества вещества – моль (и его производные ммоль, мкмоль), грамм (кг, мг),
• единицы времени – минута, час, секунда,
• единицы массы или объема – грамм (производные кг, мг), литр (мл).

В настоящее время в основном уже применяются единицы активности – катал (моль/с), международная единица активности (МЕ, Unit) соответствует мкмоль/мин.

Таким образом, активность фермента может выражаться, например, в ммоль/с×л, г/час×л, МЕ/л, кат/мл и т.д.

• что 1 г пепсина расщепляет 50 кг яичного белка за один час – таким образом, его активность составит 50 кг/час на 1 г фермента,
• если 1,6 мл слюны расщепляет 175 кг крахмала в час – активность амилазы слюны составит 109,4 кг крахмала в час на 1 мл слюны или 1,82 кг/мин×г или 30,3 г/с×мл.

Принципы количественного определения активности ферментов

1. Создание стандартных условий, чтобы можно было сравнивать результаты, полученные в разных лабораториях – оптимальная рН и фиксированная температура , например, 25°С или 37°С, соблюдение времени инкубации субстрата с ферментом.

2. Необходимо наличие избытка субстрата, чтобы в течение установленного времени работали все имеющиеся в растворе молекулы фермента.

🎬 Видео

Биохимия. Лекция 22. Ферменты. Part 2.Скачать

Каталитическая активность амилазыСкачать

Неконкурентное ингибирование ферментов (видео 17) | Энергия | БиологияСкачать

Лабораторная работа. Активность фермента каталазы в животных и растительных тканях.Скачать

Конкурентное ингибирование ферментов (видео 16) | Энергия | БиологияСкачать

Биохимия 2. ФерментыСкачать

Лекция 4 Ферменты Кинетика, ингибирование, изоферментыСкачать

Аллостерическая регуляция. Биохимия.Скачать

Асеев В. В. - Основы энзимологии - Активность ферментов, методы измерения активностиСкачать

Лекция 2. Ферменты. Общие свойства ферментов. Регуляция активности ферментов.Скачать

Ферменты - эликсиры жизниСкачать

Нулевая гипотеза | Задания №22 и 23 | Методология эксперимента | ЕГЭ-2024 по биологииСкачать

Этапы ферментативного катализа. Взаимодействие ферментов с несколькими субстратамиСкачать

Научно-практическая конференция "Теория и практика обучения химии в условиях обновленного ФГОС"Скачать

#3 Ферменты. 2 часть.Скачать

Аденилатциклазная система | Биохимия | Глюкагон, вазопрессинСкачать

Эволюция: задания 17, 19, 20 из ЕГЭ-2024 по биологииСкачать